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proteine

2024-09-21 15:19:32 0 Segnala
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Schema/Contenuto
fonti alimentari
origine animale
latte
caseina, lattoalbumina, lattoferrina
uova
ovoalbumina, ovomucoide e lisozima
carne e pesce
actina e miosina
le carni contengono
nitriti e nitrati
che hanno funzione di
impedire lo sviluppo di batteri
reagiscono con l'emoglobina
a formare nitroso-mioglobina
dando il tipico colore rosso alle carni
sono sinergici con il sale
se cotte ad alte temperature (fritte o arrostite)
provoca la formazione di
ammine eterocicliche
idrocarburi policiclici aromatici
provocala formazione di nitrosammine
ossia potenti cancerogeni e mutageni
che contengono come gruppo funzionale N-N--O
dalla reazione di
nitriti
con ammine secondarie, terziarie e quaternarie
spezie e erbe aromatiche
riducono sensibilmente la produzione di molecole dannose
cosi come le verdure che hanno un forte potere antiossidante
le vitamine C e E
inibiscono la conversione dei nitriti in nitrosammine
trasformandole anzi in ossido nitrico
che risulta avere aspetti fisiologici vantaggiosi
origine vegetale
cereali, albumina, globine, legumi. frutta secca, glutenina
insetti
hanno un alto contenuto proteico
raccomandazioni
legumi
sono carenti di metionina e cisteina
cereali
carenti di lisina e triptofano
poiche non tutte le sostanze contengono tutti gli amm essenziali
è fondamentale variare la dieta
in modo da assumere correttamente tutti gli amm essenziali
valore nutrizionale delle proteine
ossia
contenuto tot di proteine e composizione in amminoacidi
osservando anche la biodisponibilità degli amm
digeribilità
ossia il rapporto tra azoto proteico assorbito e l'azoto prot. ingerito
azoto effettivamente assorbito
in riferimento all'uovo
che ha come VB pari a 100
calcolato con il bilancio dell'azoto
che costituisce il 16% delle proteine
e di questo posso vedere
l'apporto dietetico
l'eliminazione dei composti azotati
ossia la differenze tra
azoto introdotto
azoto eliminato
se nell'alimentazione
manca anche solo un amm essenziale
allora l'apporto d'azoto risulteà negativo
perche non sara efficacie svolgere correttamente la sintesi proteica
indice chimico
rapporto tra quantità di amm in un grammo di proteine in esame
e la quantità dello stesso amm in un grammo della proteine di riferimento
amminoacido limitante
amm essenziale presente in minor concentrazione in una data proteina
mg di amm limitante in 1g di proteina
fratto mg amm limitante in un grammo della proteina di riferimento
X coefficiente di digeribilità
cioè il punteggio digeribilità delle proteine corretto dall'amm limitante
tipologie
glicoproteine
composte da componente glucidica e amminoacidica
2 tipologie fondamentali
contengono oligosaccaridi
mediante legame o-glicosidico
agli amm. serina e treonina
mediante legame n-glcosidico
all'amm. asparagina
che possono essere
glucosio
galattosio
mannosio
acetilglucosamina
acetilgalattosamina
es.
gruppi sanguigni
coagulazione del sangue
difese immunitarie
collagene
hanno un elevata specificità e affinità
proteine di membrana
svolgono funzioni di
comunicazione cellulare
metabolismo energetico
trasporto di molecole e ioni
di fuori dalle cellule
riconoscimento delle cellule con gli agonisti
si dividono in
estrinseche
intrinseche
recettore per le LDL
composto da
700 amm. extracellulari
di cui 292
costituiscono il dominio di legame per le LDL
dominio trasmembrana
ad alfa elica di 22 amm
coda citoplasmatica
50 amm
di cui 6 fanno da segnale di internalizzazione
recettore per l'insulina
all'arrivo dell'insulina
seguono delle fosforilazioni
nella porzione citoplasmatica del recettore
permettendo a glut 4 di essere espresso sulla membrana
miosina
molecola lunga che termina con due teste globulari
composta da
due catene pesanti
code
estremità cooh
testa
estremita nh2
ha funzioni atpasiche
4 catene leggere
legate alle teste delle catene pesanti
hanno la funzione di legare lo ione calcio
actina
proteina globulare
ha siti di legame per
atp
ioni metallici
presenta due domini
maggiore
minore
è una molecola polare
e si aggrega a formare la F actina
l'aggregazione avviene su entrambe le estremità
preferibilmente sull'estremità del dominio maggiore
tropomiosina
composta da due subunità
ripiegate ad alfa elica
controlla la contrazione muscolare
controllo calci dipendente
troponina
composta da 3 subuntità
C
lega il calcio
induce cambiamenti nella sub. I e della tropomiosina
favorendo l'esposizione del sito di legame
del complesso actina-miosina
I
inibizione del legame actina e miosina
in assenza di calcio
T
lega la tropomiosina
titina e nebulina
danno stabilità a tutto il sarcomero
membrana del globulo rosso
composta da proteine integrali
banda 3
dominio extracellulare glicosilato
fungono da canale
per lo scambio di anioni attraverso la membrana
legano l'emoglobina
glicofotine
dominio extracellulare glicosilato
glicoferine
attacco del citoscheletro alla membrana
ha proteine periferiche come
actina
banda
4.1
4.9
tropomiosina
anchirina
permette l'ancoraggio tra membrana e citocheletro
spectrina
conferisce
resistenza
elasticità
flessibilità
proteolipidi
sono proteine con lipidi legati covalentemente
da non confondere con le lipoproteine
dove invece il legame lipidi e proteine non è covalente
li troviamo nella mielina
che ha come porzione proteica
proteina basica della mielina
proteina proteolipidica (PLP)
ha 4 domini trasmembrana
con terminali nh2 e cooh
situati entrambi nella faccia citoplasmatica
glicoproteina oligodentrocitica associata alla mielina
glutatione
agisce come tampone redox contro lo stress ossidativo
sintetizzato a partire da
glutammato
cisteina
glicina
esiste in due forme
ridotta
ossidata
ha funzione di
protegge i gruppi sulfidrilici delle proteine
mantene in ferro del gruppo eme ridotto
neutralizza i perossidi
creatina
sintetizzata dal rene e dal fegato
a partire
arginina
s-adenosilmetionina
glicina
funge da riserva per il fosfato inorganico
la fosfocreatina è fondamentale nel muscolo
per la rigenerazione dell'ATP a partire da ADP
la creatinina
è il prodotto di degenerazione della creatina
viene utilizzata per stimare il filtrato glomerulare, per valutare la funzionalità renale
porfine
il cui precursore è l'acido delta-amminolevulinico
che deriva a sua volta da glicina e succinil-coA
da cui ha origine il gruppo eme
acquisiscono una funzione biologica
a seguito dell'aggiunta di ferro a termine della loro sintesi
porfirie
alterazioni di enzimi che servono per la formazione di porfine
comportano
anemie
dolori addominali
manifestazioni neurologiche
catecolamine
sono sintetizzate a partire dalla tirosina
l'enzima tirosina idrossilasi opera la sintesi di DOPA
e richiede la presenza di tetraidrobiopterina come cofattore
vengono degradate da
mnoamino ossidasi
MAO
catecol-o-metiltrasferasi
COMT
malattie neurodegerative, depressione
vengono curate attraverso l'inibizione di tali enzimi
in modo da lasciare piu tempo in circolo le catecolamine
istamina
interviene nelle risposte infiammatorie e allergiche
la sintesi avviene a partire da istidina
che viene decarbossilata in una reazione
che richiede piridossal fosfato
puo essere inibita da farmaci
che vengono impiegati nel trattamento di
allergie
asma
seratonina
conservata
mucosa intestinale
piastrine
sistema nervoso centrale
sintetizzata a partire da
triptofano
che viene ossidrillato
in una reazione dipendente da tetraidrobiopterina
e successivamente decarbossilato a seratonina
ha funzioni di
mediazione del dolore
regolazione del sonno
appetito
temperatura
pressione sanguigna
regolazione del tono dell'umore
farmaci che inibiscono la ricaptazione nel vallo sinaptico
sono i capostipiti del trattamento dei disturbi depressivi
melanina
sintetizzata a partire dalla tirosina
in una serie di reazioni catalizzate dall'enzima tirosinasi
la carenza di tale enzima provoca albinismo
protegge la pelle da radiazioni solari
le assorbe e le converte in calore
ed evita la formazione di radicali liberi
struttura
paragona ad una costruzione a 4 piani
primaria
scheletro covalente della catena polipeptidica
in specie legate da notevole affinità
le strutture primarie delle proteine comuni sono simili
quando la linea evolutiva diverge
aumenta il numero di differenze tra gli amminoacidi
secondaria
disposizione regolare e ricorrente nello spazio
alfa elica
legami intercatena
formano una struttura a spirale
le catene laterali degli amminoacidi
vanno verso l'esterno
la prolina interrompe la struttura dell'elica
beta foglietto
i legami possono essere inter-catena
struttura formata da due o piu catene polipeptidiche
che possono disporsi in modo
parallelo
antiparallelo
possono anche essere formati all'interno di una catene
che si ripiega su se stessa
formato principalmente da
residui apolari
struttura interrotta da prolina
producente gomiti e inversioni di direzione
random coil
strutture meno regolare
la catena assume una conformazione ad anse ed avvolgimenti
determinata da legami ad idrogeno
tra l'ossigeno del gruppo carbonilico del legame peptidico
e idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico
terziaria
il modo in cui la catene si ripiega tridimensionalmente
portando nella struttura
amm. apolari internamente
amm. polari all'esterno
deriva dall'interazione fra le catene laterali
di amminoacidi anche distanti nella sequenza primaria
che formano legami non covalenti
legami ad idrogeno
legami ionici
ma anche covalenti
nei ponti disolfuro
tra due cisteine
portando alla formazione di cistina
legame dato dal'ossidazione dei gruppi sulfidrilici
struttura determinata dalla sua struttura primaria
denaturazione
si perde la struttura tridimensionale
si perdono le interazioni della struttura tridimensionale
a causa di
aumenti di temperatura
ph non ottimale
puo essere
reversibile
irreversibile
es. albume uovo
quaternaria
modo in cui le singole catene
sono disposte l'una rispetto l'altra
es. emoglobina
queste proteine contengono anche una parte non proteica
detta gruppo prostetico
generata da interazioni deboli
comprende i domini
ossia le sub-unità strutturali e funzionali di una proteina
regione globulare
che si forma per combinazione di piu elementi strutturali secondari
alfa eliche
beta foglietti
sequenze non ripetitive
ciascun dominio
è indipendente dagli altri domini
classificate
conformazione
globulari
protamine
istoni
albunine
globuline
caratteristiche
lavoro metabolico
catalisi
trasporto
protezione
sono essenzialmente
enzimi
proteine catalitiche
ormoni
solubili in acqua
ma non formano aggregati in strutture macroscopiche
fibrose
insolubili in acqua
collagene
struttura composta da
catene di tropocollagene
composte a loro volta da 3 catene polipeptidiche
formate da 333 triplette che si ripetono periodicamente
glicina-X-Y
ossia prolina e idrossiprolina
data dall'unione di microfibrille
ne esistono 28 tipi
ricordiamone alcuni
tipo 1
resistente alle compressioni
tipo 2
resistente alle tensioni
tipo 3
conferisce flessibilità
tipo 4
supporto agli stimoli meccanici
elastina
cheratina
composte da catene polipeptidiche
disposte parallele
a formare lunghe fibre
prolamine
specifiche del mondo vegetale
funzione
strutturali
permanenti nell'organismo
hanno funzione meccanica
come
collagene
elastina
trasporto
si legano a sostanze poco idrosolubili
e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei
in base all'importanza nutrizionale
piu la proteina è simile a quella umana
piu il nostro corpo è in grado di utilizzarne gli amminoacidi
valore biologico
espresso da un valore da
zero
cento
3 grandi categorie
plastica
sono i mattoni per costruire i tessuti
e sono soggette a demolizione e sintesi
regolazione
ormoni
neurotrasmettitori
energetica
possono essere trasformati in glucosio
tramite la rimozione della parte azotata
dervia dal greco
proteos
cio che sta al primo posto
senza di esse non ci potrebbe essere la vita
e sono le molecole piu abbondanti nelle cellule
hanno funzioni
strutturale
regolatrice
ormoni
proteine
di difesa
di riserva
di trasporto
emoglobina
albumina
lipoproteine
energetica
classificazione
peso molecolare
composizione
si possono dividere a loro volta in
proteine semplici
composte da soli amminoacidi
proteine coniugate
composte da
amminoacidi
gruppo prostetico
di natura non proteica
presentano sempre
carbonio idrogeno e idrogeno
alcune poi possono presentare anche
ossigeno e zolfo
solubilità
amminoacidi
in base alla loro sequenza
e al numero di amminoacidi
posso determinare
natura
funzione
struttura tridimensionale
presentano
un atomo di carbonio legato a 4 gruppi diversi
eccetto la glicina
perciò sono detti asimmetrici
o otticamente attivo
possono esistere in due forme speculari
D
L
che sono dette
isomeri ottici
stereoisomeri
enantiomeri
possono essere sciolti in acqua
portando alla formazione di
ioni dipolari
che possono agire come
base
acido
tutti gli amminoacidi presentano
un gruppo R proprio
conferisce
proprietà diverse a ciascun amminacido
idrofili
espongono all'esterno
idrofobici
stanno all'interno delle proteine
punto isoelettrico
ossia il valore di ph al quale un amminoacido
ha carica netta zero ossia elettricamente neutro
possono essere divisi in
alifatici non polari
glicina
alanina
valina
leucina
isoleucina
metionina
prolina
sono composti da una catena idrocarburidrica satura
aromatici
fenilalanina
tirosina
triptofano
puo formare legami ad idrogeno
puo formare legami ad idrogeno
sono apolari
R polari non carichi
serina
treonina
tirosina
cisteina
asparagina
glutammina
R carichi positivamente
lisina
arginina
istidina
formano legami ad idrogeno
sono ionizzate
R carichi negativamente
acido aspartico e acido glutammico
sono donatori di protoni
sono ionizzate
possono anche essere classificati in amminoacidi
essenziali
leucina
valina
isoleucina
leucina
metionina
triptofano
fenilalanina
triptofano
treonina
non essenziali
uniti tra di loro
attraverso legami peptidici
stabilizzati per risonanza
polari
data dalla differenza di elettrogenatività tra
ossigeno
azoto
che possono entrambi formare legami ad idrogeno
planari
nelle catene di peptidi
per convenzione si inizia con l'estremità nh terminale
e si finisce con l'estremità cooh terminale
ha un carattere di parziale doppio legame
che impedisce la rotazione del legame
C-N
cio conferisce un isomeria
cis
trans
piu favorita dal punto di vista energetico
fatta eccezione per la prolina
mentre è possibile la rotazione tra
c1-c
c2-n
per convenzione glia ngoli di questo legame sono di 180 gradi
nella conformazione estesa
la forma geometrica della molecola dipende dai legami che si susseguono nella catena
ma non tutte le combinazioni sono possibili
hanno peso molecolare medio di 113 g/mol
disposizione
40% nel muscolo
di cui 65% sono
actina
miosina
non sono di forma di riserva
una loro perdita porta ad una perdita di proteine funzionali
10% tessuti viscerali
30% pelle e sangue
actina
miosina
collagene
emoglobina
sono circa la meta di tutte le proteine
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