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proteine

2024-09-21 15:19:32 0 Segnala
proteine
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Schema/Contenuto
latte
uova
actina e miosina
impedire lo sviluppo di batteri
a formare nitroso-mioglobina
dando il tipico colore rosso alle carni
reagiscono con l'emoglobina
sono sinergici con il sale
che hanno funzione di
ammine eterocicliche
idrocarburi policiclici aromatici
provoca la formazione di
che contengono come gruppo funzionale N-N--O
ossia potenti cancerogeni e mutageni
nitriti
dalla reazione di
provocala formazione di nitrosammine
se cotte ad alte temperature (fritte o arrostite)
cosi come le verdure che hanno un forte potere antiossidante
riducono sensibilmente la produzione di molecole dannose
spezie e erbe aromatiche
che risulta avere aspetti fisiologici vantaggiosi
trasformandole anzi in ossido nitrico
inibiscono la conversione dei nitriti in nitrosammine
le vitamine C e E
nitriti e nitrati
le carni contengono
carne e pesce
origine animale
origine vegetale
hanno un alto contenuto proteico
insetti
sono carenti di metionina e cisteina
legumi
carenti di lisina e triptofano
cereali
in modo da assumere correttamente tutti gli amm essenziali
è fondamentale variare la dieta
poiche non tutte le sostanze contengono tutti gli amm essenziali
raccomandazioni
osservando anche la biodisponibilità degli amm
contenuto tot di proteine e composizione in amminoacidi
ossia il rapporto tra azoto proteico assorbito e l'azoto prot. ingerito
digeribilità
che ha come VB pari a 100
in riferimento all'uovo
azoto effettivamente assorbito
ossia
l'apporto dietetico
l'eliminazione dei composti azotati
e di questo posso vedere
che costituisce il 16% delle proteine
azoto introdotto
azoto eliminato
ossia la differenze tra
perche non sara efficacie svolgere correttamente la sintesi proteica
allora l'apporto d'azoto risulteà negativo
manca anche solo un amm essenziale
se nell'alimentazione
calcolato con il bilancio dell'azoto
valore nutrizionale delle proteine
e la quantità dello stesso amm in un grammo della proteine di riferimento
rapporto tra quantità di amm in un grammo di proteine in esame
indice chimico
amm essenziale presente in minor concentrazione in una data proteina
cioè il punteggio digeribilità delle proteine corretto dall'amm limitante
X coefficiente di digeribilità
fratto mg amm limitante in un grammo della proteina di riferimento
mg di amm limitante in 1g di proteina
amminoacido limitante
fonti alimentari
agli amm. serina e treonina
mediante legame o-glicosidico
all'amm. asparagina
mediante legame n-glcosidico
contengono oligosaccaridi
2 tipologie fondamentali
acetilgalattosamina
acetilglucosamina
mannosio
galattosio
glucosio
che possono essere
composte da componente glucidica e amminoacidica
collagene
difese immunitarie
coagulazione del sangue
gruppi sanguigni
es.
hanno un elevata specificità e affinità
glicoproteine
comunicazione cellulare
metabolismo energetico
di fuori dalle cellule
trasporto di molecole e ioni
riconoscimento delle cellule con gli agonisti
svolgono funzioni di
estrinseche
costituiscono il dominio di legame per le LDL
di cui 292
700 amm. extracellulari
ad alfa elica di 22 amm
dominio trasmembrana
di cui 6 fanno da segnale di internalizzazione
50 amm
coda citoplasmatica
composto da
recettore per le LDL
permettendo a glut 4 di essere espresso sulla membrana
nella porzione citoplasmatica del recettore
seguono delle fosforilazioni
all'arrivo dell'insulina
recettore per l'insulina
intrinseche
si dividono in
proteine di membrana
molecola lunga che termina con due teste globulari
estremità cooh
code
estremita nh2
ha funzioni atpasiche
testa
due catene pesanti
legate alle teste delle catene pesanti
hanno la funzione di legare lo ione calcio
4 catene leggere
composta da
miosina
atp
ioni metallici
ha siti di legame per
maggiore
minore
presenta due domini
preferibilmente sull'estremità del dominio maggiore
l'aggregazione avviene su entrambe le estremità
e si aggrega a formare la F actina
è una molecola polare
proteina globulare
actina
controlla la contrazione muscolare
ripiegate ad alfa elica
composta da due subunità
controllo calci dipendente
tropomiosina
del complesso actina-miosina
favorendo l'esposizione del sito di legame
induce cambiamenti nella sub. I e della tropomiosina
lega il calcio
C
in assenza di calcio
inibizione del legame actina e miosina
I
lega la tropomiosina
T
composta da 3 subuntità
troponina
danno stabilità a tutto il sarcomero
titina e nebulina
dominio extracellulare glicosilato
per lo scambio di anioni attraverso la membrana
fungono da canale
legano l'emoglobina
banda 3
dominio extracellulare glicosilato
glicofotine
composta da proteine integrali
attacco del citoscheletro alla membrana
glicoferine
4.1
4.9
banda
permette l'ancoraggio tra membrana e citocheletro
anchirina
resistenza
elasticità
flessibilità
conferisce
spectrina
ha proteine periferiche come
membrana del globulo rosso
dove invece il legame lipidi e proteine non è covalente
da non confondere con le lipoproteine
sono proteine con lipidi legati covalentemente
proteina basica della mielina
situati entrambi nella faccia citoplasmatica
con terminali nh2 e cooh
ha 4 domini trasmembrana
proteina proteolipidica (PLP)
glicoproteina oligodentrocitica associata alla mielina
che ha come porzione proteica
li troviamo nella mielina
proteolipidi
agisce come tampone redox contro lo stress ossidativo
glutammato
cisteina
glicina
sintetizzato a partire da
ridotta
ossidata
esiste in due forme
protegge i gruppi sulfidrilici delle proteine
mantene in ferro del gruppo eme ridotto
neutralizza i perossidi
ha funzione di
glutatione
arginina
s-adenosilmetionina
a partire
sintetizzata dal rene e dal fegato
per la rigenerazione dell'ATP a partire da ADP
la fosfocreatina è fondamentale nel muscolo
funge da riserva per il fosfato inorganico
è il prodotto di degenerazione della creatina
la creatinina
creatina
che deriva a sua volta da glicina e succinil-coA
il cui precursore è l'acido delta-amminolevulinico
da cui ha origine il gruppo eme
a seguito dell'aggiunta di ferro a termine della loro sintesi
acquisiscono una funzione biologica
alterazioni di enzimi che servono per la formazione di porfine
anemie
dolori addominali
manifestazioni neurologiche
comportano
porfirie
porfine
sono sintetizzate a partire dalla tirosina
e richiede la presenza di tetraidrobiopterina come cofattore
l'enzima tirosina idrossilasi opera la sintesi di DOPA
MAO
mnoamino ossidasi
in modo da lasciare piu tempo in circolo le catecolamine
vengono curate attraverso l'inibizione di tali enzimi
COMT
catecol-o-metiltrasferasi
vengono degradate da
catecolamine
interviene nelle risposte infiammatorie e allergiche
che richiede piridossal fosfato
che viene decarbossilata in una reazione
la sintesi avviene a partire da istidina
allergie
asma
che vengono impiegati nel trattamento di
puo essere inibita da farmaci
istamina
mucosa intestinale
piastrine
sistema nervoso centrale
conservata
e successivamente decarbossilato a seratonina
in una reazione dipendente da tetraidrobiopterina
che viene ossidrillato
triptofano
sintetizzata a partire da
mediazione del dolore
regolazione del sonno
appetito
temperatura
pressione sanguigna
sono i capostipiti del trattamento dei disturbi depressivi
farmaci che inibiscono la ricaptazione nel vallo sinaptico
regolazione del tono dell'umore
ha funzioni di
seratonina
la carenza di tale enzima provoca albinismo
in una serie di reazioni catalizzate dall'enzima tirosinasi
sintetizzata a partire dalla tirosina
ed evita la formazione di radicali liberi
le assorbe e le converte in calore
protegge la pelle da radiazioni solari
melanina
tipologie
scheletro covalente della catena polipeptidica
le strutture primarie delle proteine comuni sono simili
in specie legate da notevole affinità
aumenta il numero di differenze tra gli amminoacidi
quando la linea evolutiva diverge
primaria
formano una struttura a spirale
legami intercatena
vanno verso l'esterno
le catene laterali degli amminoacidi
la prolina interrompe la struttura dell'elica
alfa elica
i legami possono essere inter-catena
parallelo
antiparallelo
che possono disporsi in modo
struttura formata da due o piu catene polipeptidiche
che si ripiega su se stessa
possono anche essere formati all'interno di una catene
residui apolari
formato principalmente da
producente gomiti e inversioni di direzione
struttura interrotta da prolina
beta foglietto
la catena assume una conformazione ad anse ed avvolgimenti
strutture meno regolare
random coil
disposizione regolare e ricorrente nello spazio
e idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico
tra l'ossigeno del gruppo carbonilico del legame peptidico
determinata da legami ad idrogeno
secondaria
amm. apolari internamente
amm. polari all'esterno
portando nella struttura
il modo in cui la catene si ripiega tridimensionalmente
di amminoacidi anche distanti nella sequenza primaria
legami ad idrogeno
legami ionici
portando alla formazione di cistina
tra due cisteine
legame dato dal'ossidazione dei gruppi sulfidrilici
nei ponti disolfuro
ma anche covalenti
che formano legami non covalenti
deriva dall'interazione fra le catene laterali
struttura determinata dalla sua struttura primaria
aumenti di temperatura
ph non ottimale
a causa di
si perdono le interazioni della struttura tridimensionale
si perde la struttura tridimensionale
reversibile
es. albume uovo
irreversibile
puo essere
denaturazione
terziaria
es. emoglobina
sono disposte l'una rispetto l'altra
modo in cui le singole catene
detta gruppo prostetico
queste proteine contengono anche una parte non proteica
generata da interazioni deboli
quaternaria
paragona ad una costruzione a 4 piani
ossia le sub-unità strutturali e funzionali di una proteina
alfa eliche
beta foglietti
sequenze non ripetitive
che si forma per combinazione di piu elementi strutturali secondari
regione globulare
è indipendente dagli altri domini
ciascun dominio
comprende i domini
struttura
protamine
istoni
albunine
globuline
catalisi
trasporto
protezione
lavoro metabolico
proteine catalitiche
enzimi
ormoni
sono essenzialmente
ma non formano aggregati in strutture macroscopiche
solubili in acqua
caratteristiche
globulari
ossia prolina e idrossiprolina
glicina-X-Y
formate da 333 triplette che si ripetono periodicamente
composte a loro volta da 3 catene polipeptidiche
catene di tropocollagene
struttura composta da
data dall'unione di microfibrille
resistente alle compressioni
tipo 1
resistente alle tensioni
tipo 2
conferisce flessibilità
tipo 3
supporto agli stimoli meccanici
tipo 4
ricordiamone alcuni
ne esistono 28 tipi
elastina
cheratina
insolubili in acqua
a formare lunghe fibre
disposte parallele
composte da catene polipeptidiche
fibrose
specifiche del mondo vegetale
prolamine
conformazione
hanno funzione meccanica
permanenti nell'organismo
elastina
come
strutturali
e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei
si legano a sostanze poco idrosolubili
trasporto
funzione
piu il nostro corpo è in grado di utilizzarne gli amminoacidi
piu la proteina è simile a quella umana
zero
cento
espresso da un valore da
valore biologico
in base all'importanza nutrizionale
e sono soggette a demolizione e sintesi
sono i mattoni per costruire i tessuti
plastica
ormoni
neurotrasmettitori
regolazione
tramite la rimozione della parte azotata
possono essere trasformati in glucosio
energetica
3 grandi categorie
classificate
e sono le molecole piu abbondanti nelle cellule
senza di esse non ci potrebbe essere la vita
cio che sta al primo posto
proteos
dervia dal greco
strutturale
proteine
regolatrice
di difesa
di riserva
emoglobina
albumina
lipoproteine
di trasporto
energetica
hanno funzioni
peso molecolare
composte da soli amminoacidi
proteine semplici
amminoacidi
di natura non proteica
gruppo prostetico
composte da
proteine coniugate
si possono dividere a loro volta in
ossigeno e zolfo
alcune poi possono presentare anche
carbonio idrogeno e idrogeno
presentano sempre
composizione
solubilità
classificazione
natura
funzione
struttura tridimensionale
posso determinare
e al numero di amminoacidi
in base alla loro sequenza
eccetto la glicina
o otticamente attivo
D
L
isomeri ottici
stereoisomeri
enantiomeri
che sono dette
possono esistere in due forme speculari
perciò sono detti asimmetrici
un atomo di carbonio legato a 4 gruppi diversi
presentano
base
acido
che possono agire come
ioni dipolari
portando alla formazione di
possono essere sciolti in acqua
espongono all'esterno
idrofili
stanno all'interno delle proteine
idrofobici
proprietà diverse a ciascun amminacido
ha carica netta zero ossia elettricamente neutro
ossia il valore di ph al quale un amminoacido
punto isoelettrico
un gruppo R proprio
tutti gli amminoacidi presentano
prolina
metionina
isoleucina
leucina
valina
alanina
sono composti da una catena idrocarburidrica satura
alifatici non polari
puo formare legami ad idrogeno
puo formare legami ad idrogeno
tirosina
fenilalanina
sono apolari
aromatici
glutammina
asparagina
tirosina
treonina
serina
R polari non carichi
istidina
arginina
lisina
formano legami ad idrogeno
sono ionizzate
R carichi positivamente
acido aspartico e acido glutammico
sono donatori di protoni
R carichi negativamente
possono essere divisi in
treonina
triptofano
triptofano
metionina
leucina
valina
essenziali
non essenziali
possono anche essere classificati in amminoacidi
stabilizzati per risonanza
ossigeno
azoto
che possono entrambi formare legami ad idrogeno
data dalla differenza di elettrogenatività tra
polari
planari
e si finisce con l'estremità cooh terminale
per convenzione si inizia con l'estremità nh terminale
nelle catene di peptidi
cis
fatta eccezione per la prolina
piu favorita dal punto di vista energetico
trans
cio conferisce un isomeria
C-N
che impedisce la rotazione del legame
c1-c
c2-n
nella conformazione estesa
per convenzione glia ngoli di questo legame sono di 180 gradi
ma non tutte le combinazioni sono possibili
la forma geometrica della molecola dipende dai legami che si susseguono nella catena
mentre è possibile la rotazione tra
ha un carattere di parziale doppio legame
attraverso legami peptidici
uniti tra di loro
hanno peso molecolare medio di 113 g/mol
actina
di cui 65% sono
una loro perdita porta ad una perdita di proteine funzionali
non sono di forma di riserva
40% nel muscolo
10% tessuti viscerali
30% pelle e sangue
sono circa la meta di tutte le proteine
collagene
miosina
disposizione
proteine
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